有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性,这种有序性是受多方面因素调节的,一旦破坏了这种有序性,就会导致代谢紊乱,产生疾病,甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。
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酶的活性
调节酶的浓度
酶浓度的调节主要有两种方式,一种是诱导或抑制剂的合成;一种是调节酶的降解。调节酶的活性
反馈抑制调节
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的,催化此物质生成的第一步的酶,往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸,要经过5步,反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化,当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时,该酶就被抑制,异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上,通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度,苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性,从而又重新合成异亮氨酸。抑制剂可调节
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制,从而影响活性。例如:大分子物质胰蛋白酶抑制剂,可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物:像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2,3-二磷酸甘油酸的抑制,从而可对这一反应进行调节。其他调节方式
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测定方法
终点法
测定完成一定量反应所需的时间,如α-淀粉酶的活力测定。因为碘对淀粉呈现蓝色反应,当淀粉溶液中加入淀粉酶后,碘的蓝色反应消失而呈现红棕色;碘对淀粉颜色反应消失的时间可表示淀粉酶活力的大小。碘对淀粉颜色反应消失花的时间越短,表示酶的活力越高。动力学方法
测定一定时间内所起的化学反应量。①比色法如果酶反应的产物可与特定的化学试剂反应而生成稳定的有色溶液,且生成颜色的深浅与产物的浓度在一定的范围内有线性关系可用此法。如蛋白酶的活力测定:蛋白酶可水解酪蛋白,产生的酪氨酸可与福林试剂反应生成稳定的蓝色化合物,在一定的浓度范围内,所生成蓝色化合物颜色的深浅与酪氨酸的量之间有线性关系,可用于定量测定。④分光光度法利用底物和产物光吸收性质的不同,可直接测定反应混合物中底物的减少量或产物的增加量。几乎所有的氧化还原酶都使用该法测定。如还原型辅酶Ⅰ(NADH2)和辅酶Ⅱ(NADPH2)在340nm有吸收,而NAD和NADP在该波长下无吸收,脱氢酶类可用该法测定。该法测定迅速简便,自动扫描分光光度计的使用对酶活力的快速准确的测定提供的极大的方便。